Les chercheurs ont trouvé des anticorps chez les patients récupérés de Strep A qui peuvent protéger contre les infections bactériennes potentiellement nocives.

L’équipe de l’Université de Lund en Suède a découvert que cet anticorps a une façon rare de se lier à sa protéine cible, ce qui, selon eux, pourrait expliquer pourquoi tant de tentatives de développement d’un vaccin Strep A ont jusqu’à présent échoué.

Les résultats surviennent au milieu d’une épidémie inquiétante de Strep A, l’Organisation mondiale de la santé (OMS) signalant une augmentation des décès dans plusieurs pays à cause de l’infection.

L’agence sanitaire met en garde que les enfants de moins de 10 ans sont le groupe le plus touché, avec une augmentation des cas signalés dans au moins cinq pays européens, dont le Royaume-Uni, l’Irlande, la France, les Pays-Bas et la Suède.

Strep A – ou infection streptococcique du groupe A – provoque généralement une maladie bénigne telle que l’amygdalite, la pharyngite, l’impétigo, la cellulite et la scarlatine. Cependant, dans de rares cas, cela peut entraîner des conditions potentiellement mortelles.

L’OMS a déclaré que l’augmentation des cas pourrait refléter le début de la saison des infections à Strep A, ainsi qu’une augmentation des virus respiratoires.

Dépendance aux antibiotiques

Les professionnels de la santé comptent actuellement sur les antibiotiques pour lutter contre la bactérie Strep A, mais l’émergence de souches résistantes aux médicaments ou les pénuries de médicaments pourraient constituer une grave menace pour la santé publique.

Par conséquent, les chercheurs ont essayé de créer des anticorps de recherche de cible comme moyen alternatif de combattre l’infection.

L’équipe de l’Université de Lund a découvert la manière inattendue dont les anticorps interagissent avec Strep A et comment ils se connectent à une protéine bactérienne qui est peut-être la plus importante à la surface des cellules – appelée protéine M.

« Nous avons constaté que cela se produit d’une manière qui n’a pas été décrite auparavant », a expliqué Pontus Nordenfelt, l’un des auteurs de l’étude.

« Normalement, un anticorps se lie via l’un de ses deux bras Y à sa protéine cible en un seul endroit, quel que soit le bras utilisé pour la liaison. Mais ce que nous avons vu – et c’est une information importante – c’est que les deux bras Y peuvent reconnaître et se lier à deux sites différents sur la même protéine cible. »

Cela signifie que les deux bras de l’anticorps peuvent se lier à deux sites différents sur la protéine cible, qui est le type de liaison requis pour une protection efficace.

Les chercheurs pensent que parce qu’il s’agit d’une forme rare de liaison, c’est peut-être la raison pour laquelle les bactéries parviennent à échapper au système immunitaire.

Trouver des anticorps qui se fixent à la protéine M – qui la signale au système immunitaire – pourrait empêcher les bactéries d’infecter les cellules du corps – mais ces anticorps se sont avérés difficiles à trouver.

Par conséquent, les chercheurs se sont concentrés sur les tests d’anticorps chez les patients qui s’étaient remis d’une infection à Strep A et ont identifié trois anticorps dits monoclonaux.

Les anticorps monoclonaux sont des copies identiques les uns des autres et, dans ce cas, ciblent une protéine (protéine M) de Strep A.

Les chercheurs ont ensuite étudié dans des études animales s’il était possible d’utiliser des anticorps pour renforcer le système immunitaire contre les bactéries.

Il s’avère que les anticorps avec un mécanisme de liaison nouvellement découvert produisent une forte réponse immunitaire contre les bactéries.

Les chercheurs ont maintenant déposé un brevet basé sur les découvertes de l’article et continueront d’étudier l’anticorps.

« Cela ouvre des possibilités là où les précédentes tentatives de vaccination ont échoué et signifie que les anticorps monoclonaux que nous avons utilisés ont le potentiel de protéger contre l’infection », a déclaré Wael Bahnan, l’un des auteurs de l’étude.

Les résultats sont publiés dans une revue médecine moléculaire EMBO.